Nivåer av strukturell organisering av proteinmolekylet eller strukturen av proteinet

Strukturen av proteinmolekylet studeres i mer enn 200år. Det er kjent for mange proteiner. Noen av dem er syntetisert (for eksempel insulin, RNase). Den grunnleggende strukturell og funksjonell enhet av proteinmolekyler fra aminosyrer. Videre karboksyl- og aminogrupper og proteiner inneholde andre funksjonelle grupper, som bestemmer deres egenskaper. Slike grupper innbefatter plasseres i det laterale forgreninger proteinmolekylet: karboksygruppen av asparaginsyre eller glutaminsyre, aminogruppen i lysin eller hydroksylysin, guanidingruppen i arginin, imidazolgruppen i histidin, hydroksylgruppen i serin og treonin, en fenol-gruppe av tyrosin, sulfhydrylgruppen cystein, disulfidgruppe av cystin, tioetergruppe av metionin, fenylalanin benzelnoe kjerne, alifatiske kjeder med andre aminosyrer.

Det er fire nivåer av strukturell organisering av proteinmolekylet.

Primær struktur av proteinet. Aminosyrer i proteinmolekylet bindes sammen av peptidbindinger, som danner en primær struktur. Det avhenger av den kvalitative sammensetningen av aminosyrer, deres antall og sekvensen av forbindelsen mellom hverandre. Proteinets primære struktur bestemmes oftest av Senger. Testproteinet behandles med en løsning av ditrofluorbenzen (DNP), noe som resulterer i dannelsen av dinitrofenylprotein (DNP-protein). Senere hydrolyseres DNP-proteinet, resten av proteinmolekylet og DNP-aminosyren dannes. DNP-aminosyren isoleres fra denne blandingen og hydrolyseres. Hydrolyseproduktene er aminosyre og dinitrobenzen. Resten av proteinmolekylet reagerer med nye deler av DNP til hele molekylet brytes ned i aminosyrer. På grunnlag av en kvantitativ studie av aminosyrer fremstilles et skjema av den primære strukturen av et individuelt protein. Den primære strukturen av proteiner er insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon og mange andre).

Ved Edman-metoden behandles proteinet med fenylisotiocyanat. Noen ganger brukes proteolytiske enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, etc.

Sekundær struktur av proteinet. Amerikanske forskere, ved hjelp av røntgenanalyse, fant at proteinpolypeptidkjeder ofte eksisterer i form av alfa-helikser, og noen ganger beta-strukturer.

Alfa-spiraler sammenlignes med en spiraltrapp,hvor gradenes funksjon utføres av aminosyrerester. I molekyler av fibrillære proteiner (silkefibroin) er polypeptidkjedene nesten fullstendig strukket (beta-struktur) og plassert i form av kuler stabilisert av hydrogenbindinger.

Alfa helixen kan spontant dannes isyntetiske polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvekt på 10 til 20 tusen Da. På visse deler av molekylet proteiner (insulin, hemoglobin, RNAse) bryter den alfa-spiralformet konfigurasjon av peptidkjeden, og er utformet spiralformet struktur av en annen type.

Tertiær struktur av proteinet. Spiralseksjonene av polypeptidkjeden av proteinmolekylet er i forskjellige forhold, som forutbestemmer den tertiære (tredimensjonale) struktur, danner volumet og formen av proteinmolekylet. Det antas at den tertiære strukturen oppstår automatisk på grunn av samspillet mellom aminosyre radikaler og løsningsmiddel molekyler. I dette tilfelle blir hydrofobiske radikaler "trukket" inne i proteinmolekylet, danner deres tørre soner, og hydrofile grupper er orientert mot løsningsmidlet, som forårsaker dannelsen av energetisk gunstig bekreftelse av molekylet. Denne prosessen er ledsaget av dannelsen av intramolekylære bindinger. Den tertiære strukturen av proteinmolekylet dechifreres for RNAse, hemoglobin, lysozym kyllingegg.

Kvartær struktur av proteinet. Denne typen struktur av proteinmolekylet oppstår som et resultat av foreningen av flere underenheter i et enkelt komplekst molekyl. Hver underenhet har en primær, sekundær og tertiær struktur.