Catalase - et enzym som finnes i nesten allelevende organismer. Hovedfunksjonen er å katalysere nedbrytningsreaksjonen av hydrogenperoksid til stoffer som er harmløse for kroppen. Catalase er av stor betydning for cellens vitale aktivitet, da den beskytter dem mot ødeleggelse av aktive oksygenformer.
Enzymetatalasen refererer til oksydoreduktaser - en stor klasse enzymer som katalyserer overføringen av elektroner fra det reduserende molekylet (donor) til oksyderende molekylet (akseptor).
Den optimale pH for katalase hos menneskerKroppen er ca. 7, men reaksjonshastigheten endres ikke vesentlig ved hydrogenindeksverdier fra 6,8 til 7,5. Den optimale pH for andre katalaser varierer fra 4 til 11, avhengig av typen av organisme. Den optimale temperaturen varierer også, for en person er den omtrent 37omtrent S.
Catalase er en av de raskeste enzymene. Bare ett molekyl av det kan konvertere millioner av hydrogenperoksidmolekyler til vann og oksygen på et sekund. Fra enzymets synspunkt betyr dette at katalasenzymet er preget av et stort antall omdreininger.
Catalase er en tetramer på firepolypeptidkjeder, som hver har en lengde på mer enn 500 aminosyrer. Enzymet har fire grupper av porfyrheme, på grunn av hvilket og reagerer med de aktive oksygenformene. Oksidert hem er en protesekatalyse av katalase.
Catalase var ikke kjent for forskere til 1818,mens Louis Jacques Tenar, en kjemiker som oppdaget hydrogenperoksid i levende celler, ikke antok at ødeleggelsen skyldtes virkningen av et tidligere ukjent biologisk stoff.
I 1900 introduserte den tyske kjemikeren Oscar Lev førsttermen "katalase" for betegnelsen av et mystisk stoff som nedbryter peroksid. Han klarte også å svare på spørsmålet, hvor enzymet katalase er inneholdt. Som et resultat av mange eksperimenter viste Oscar Lev at dette enzymet er karakteristisk for nesten alle dyr og planteorganismer. I en levende celle, som mange andre enzymer, er katalase inneholdt i peroksisomer.
I 1937 var det for første gang mulig å krystalliserekatalase fra biff leveren. I 1938 ble molekylærmassen av enzymet bestemt til å være 250 kDa. I 1981 fikk forskerne et bilde av en tredimensjonal struktur av oksekatalase.
Til tross for at hydrogenperoksid er et produkt av mange normale metabolske prosesser, er det ikke ufarlig for kroppen.
Reaksjonen av dekomponering av hydrogenperoksid i levende vev:
2 H2O2 → 2 H2O + O2
Molekylær mekanisme for peroksydspaltninghydrogen katalase enzym har ikke blitt studert ennå. Det antas at reaksjonen finner sted i to trinn, - det første trinn består av jern katalaseaktivitet prostetisk gruppe bundet til et oksygenatom av peroksydet, genererer dette et molekyl vann. I det andre trinn blir oksydert heme interaksjon med et annet molekyl av hydrogenperoksyd, for derved å danne et annet molekyl av vann og ett molekyl av oksygen.
På grunn av denne virkningen av enzymet katalase påhydrogenperoksid, er nærværet av dette aktive stoffet i vevsprøver enkelt å bestemme. For å gjøre dette må du bare legge til en liten mengde hydrogenperoksid til prøven og observere reaksjonen. Tilstedeværelsen av et enzym er indikert ved dannelse av oksygenbobler. Denne reaksjonen er god fordi den ikke krever spesielle utstyr eller verktøy - det kan observeres med det blotte øye.
Det er verdt å merke seg at ion av noe tungmetallkan fungere som en ikke-konkurrerende inhibitor av katalase. I tillegg oppfører alle kjente cyanider seg som en konkurrerende katalasehemmer, hvis det er mye hydrogenperoksid i vevet. Arsenater spiller rollen som aktivatorer.
Den nedbrytende effekten av katalasenzymet på hydrogenperoksid har funnet anvendelse i næringsmiddelindustrien - dette enzymet fjerner seg fra melken H2Oh2 før du lagrer osten. En annen applikasjon er spesiell matemballasje, som beskytter produktene mot oksidasjon. Catalase brukes også i tekstilindustrien for å fjerne hydrogenperoksid fra vev.
Den brukes i små mengder ihygiene av kontaktlinser. Noen desinfeksjonsmidler har hydrogenperoksid i blandingen, og katalase brukes til å bryte opp denne komponenten før gjenbruk av linsene.
Aktiviteten til katalaseenzymet avhenger av alderenkroppen. I unge vev er aktiviteten til enzymet mye høyere enn i de gamle. Med alder, både hos mennesker og dyr, reduseres aktiviteten av katalase gradvis som følge av aldring av organer og vev.
Ifølge en nylig studie, en nedgangAktiviteten av katalase er en av de mulige årsakene til graying av hår. Hydrogenperoksid blir konstant dannet i menneskekroppen, men skades ikke - katalase nedbryter raskt det. Men hvis nivået av dette enzymet er redusert, er det åpenbart at ikke alt hydrogenperoksid er katalysert av enzymet. Dermed misfarver håret fra innsiden, oppløsende naturlige fargestoffer. Denne uventede oppdagelsen blir nå testet av forskere, og vil kanskje spille en rolle i utviklingen av medisiner som suspenderer hårgraying.
</ p>